| Главная » Биология |
|
Содержание Введение .Действие гидролитических ферментов .1 Гидролиз пектиновых веществ .2 Гидролиз крахмала .3 Гидролиз целлюлоз и гемицеллюлоз .3.1 Целлюлолитические микроорганизмы и ферменты .Гидролиз белков .1 Преимущества ферментативного способа получения белковых гидролизатов .Значение гидролиза Заключение Список литературы Введение Гидролиз (греч. hydor вода + lysis разложение) - разложение веществ, проходящее с обязательным участием воды. Живые организмы осуществляют гидролиз различных органических веществ в ходе реакций катаболизма при участии ферментов[12]. Реакции гидролиза подвергаются самые различные вещества. Так в процессе пищеварения высокомолекулярные вещества (белки, жиры, полисахариды и др.) подвергаются ферментативному гидролизу с образованием низкомолекулярных соединений (соответственно, аминокислот, жирных кислот и глицерина, глюкозы и др.). Без этого процесса не было бы возможным усвоение пищевых продуктов, так как высасываться в кишечнике способны только относительно небольшие молекулы. Так, например, усвоение полисахаридов и дисахаридов становится возможным лишь после полного их гидролиза ферментами до моносахаридов [4]. Человек получает энергию как за счёт многостадийного процесса окисления пищи - белков, жиров и углеводов, так и за счёт гидролиза некоторых сложных эфиров, амидов, пептидов и гликозидов. Гидролиз - также основа синтеза мочевины. Среди многочисленных способов проведения гидролиза выделяют основные - кислотный и ферментативный гидролиз. Ферментативный гидролиз в настоящее время представляется более перспективным[8]. .Действие гидролитических ферментов Гидролазы - класс ферментов, катализирующих реакции гидролиза. К гидролазам относятся многие пищеварительные ферменты. Некоторые гидролазы используются в пищевой промышленности. Большинство промышленно важных ферментов относятся к классу гидролаз, потребность в которых исчисляется десятками тысяч тонн. К гидролазам относятся пектолитические, амилолитические, протеолитические, цитолитические и другие ферменты[10]. 1.1 Гидролиз пектиновых веществ Гидролиз пектиновых веществ происходит под действием пектолитических ферментов. Эти ферменты имеют наибольшее значение в консервной промышленности. Пектиновые вещества __ высокомолекулярные соединения углеводной природы, полисахариды, состоящие из остатков галактуроновой или глюкуроновой кислот, соединенных связями α-1,4. При этом образуется цепочка полигалактуроновой кислоты. В составе этой цепочки могут быть ответвления в виде остатков метилового спирта СН3О-, часть водородных атомов карбоксильных групп может быть замещена катионами металлов. К этой же цепи могут присоединяться остатки сахаров: галактозы, арабинозы, рамнозы в виде полисахаридной цепочки. Сахаридный комплекс образует нейтральную фракцию пектиновых веществ, а полигалактуроновая цепочка с метоксильными группами - кислую фракцию[11]. К пектиновым веществам относят протопектин, пектин, пектиновые кислоты. Протопектин или нерастворимый пектин - нерастворимое в воде природное соединение растительного происхождения со сложным химическим составом, недостаточно хорошо изучено. Возможно это соединение пектина с другими веществами: целлюлозой, гемицеллюлозой, белками. Пектин или растворимый пектин - водорастворимые полигалактуроновые кислоты, карбоксильные группы которых в различной степени соединены с остатками метилового спирта, т.е. этерифицированы. Молекулярная масса от 25 до 360000. Растворяется в горячей воде. В присутствии сахара и кислот образует студни. Это свойство используется при приготовлении джемов, повидла. Пектиновые кислоты - высокомолекулярные полигалактуроновые кислоты, не содержащие этерифицированных групп. Плохо растворяются в воде, студни не образуют. Пектиновые кислоты могут образовывать соли с ионами многовалентных металлов, в результате образуются нерастворимые соединения, которые выпадают в осадок[8]. Пектиновые вещества уменьшают выход соков из плодово-ягодного сырья, затрудняют их осветление. Гидролиз пектиновых веществ происходит под действием пектолитических ферментов: протопектиназы, пектинэстразы, полигалактуроназы. Протопектиназа расщепляет в протопектине связи между метоксилированной полигалактуроновой кислотой и связанными с ней арабаном и галактаном. В результате образуется метоксилированная полигалактуроновая кислота, которая представляет собой растворимый пектин. Пектинэстераза (пектаза) принадлежит к группе эстераз и гидролизует эфирные связи растворимого пектина, отщепляя метоксилъные группы от метоксилированной полигалактуроновой кислоты. При этом образуется метиловый спирт (СН3ОН) и полигалактуроновая кислота. Полигалактуроназа (пектиназа) действует на растворимый пектин, катализируя расщепление α-1,4-глюкозидных связей между остатками галактуроновой кислоты, которые не содержат метоксилъных групп. В результате образуются галактуроновая и полиуроновые кислоты. По характеру гидролиза и механизму действия различают эндо- и экзополигалактуроназы. Эндополигалактуроназа действует «беспорядочно», разрывает цепь внутри молекулы субстрата, приводит к резкому снижению вязкости растворов, количество восстанавливающих (альдегидных) групп незначительное. Экзополигалактуроназа действует с конца цепи, отщепляя по молекуле галактуроновой кислоты. Под действием этого фермента вязкость снижается незначительно, но высвобождается большое количество восстанавливающих групп[14]. Полнота ферментативного гидролиза пектина зависит от действия каждого из ферментов, расщепляющих пектин. Кроме вышеуказанных ферментов в состав пектолитического комплекса входят также и другие, которые недостаточно полно изучены. Полигалактуроназа содержится, в основном, в различных видах грибов и бактерий, пектинэстераза - плесневых грибах, высших растениях и бактериях. Оптимальные условия действия пектолитических ферментов; рН 3,7-4,0, температура 40-50 °С[11]. .2 Гидролиз крахмала Гидролиз крахмала осуществляется амилолитическими ферментами. Крахмал - полисахарид, состоящий в свою очередь из двух полисахаридов, которые отличаются степенью полимеризации и типом строения - амилозой. Структурной единицей крахмала, а, следовательно, амилозы и амилопектина, является глюкоза, остатки которой соединены между собой α-1,4 и α-1,6- глюкозидными связями[1]. Амилоза имеет линейное строение (рисунок 3), связь между остатками глюкозы α-1,4 (между 1-м и 4-м углеродными атомами). Растворима в горячей воде без набухания. Образует растворы невысокой вязкости. Молекулярная масса от 60 до 600. С йодом дает синее окрашивание. Амилопектин представляет собой разветвленную цепь, состоящую из большого числа глюкозных остатков (около 2500, рисунок 5 А). Главная цепочка состоит из 25-30 остатков, а боковые _ из 15-18. В амилопектине остатки глюкозы на линейных участках связаны α-1,4- связью, а в местах ветвления - связью α-1,6. В воде не растворяется. При нагревании образует клейстер. С йодом дает фиолетовое окрашивание. Содержание амилозы и амилопектина в крахмале различно и зависит от сорта растения. Например, в картофельном крахмале амилозы содержится 19-22 %, а амилопектина - 81-78 %. Гидролиз крахмала осуществляется амилазами (α-амилазой, β-амилазой, глюкоамилазой и другими амилолитическими ферментами). α- амилаза (декстриногенамилаза) - по механизму действия относится к эндоферментам, т.е. действует на молекулу субстрата изнутри, беспорядочно, что приводит к быстрому снижению вязкости раствора крахмала. Гидролизует связи α-1,4 в полисахаридах, содержащих три и более остатков D-глюкозы[2]. Амилоза под действием α-амилазы (рисунок 3) сначала распадается на декстрины среднего размера, которые затем расщепляются на низкомолекулярные декстрины и мальтозу. При длительном действии фермента амилоза практически полностью превращается в мальтозу и небольшое количество глюкозы. Действие α-амилазы на амилопектин (рисунок 4) приводит к образованию мальтозы и низкомолекулярных декстринов. Оптимальные условия действия фермента: рН 5,7, температура 70 °С. β-амилаза (сахарогенамилаза) __ экзофермент, катализирует гидролиз связей α -1,4 в полисахаридах, последовательно отщепляя остатки мальтозы от нередуцирующего (где отсутствует свободная альдегидная группа) конца цепей. β-амилаза расщепляет амилозу полностью (если количество молекул глюкозы в ней четное) в мальтозу, если нечетное, то наряду с мальтозой образуется мальтотриоза (рисунок 5А). В амилопектине β-амилаза действует лишь на свободные нередуцирующие концы глюкозных цепочек с образованием мальтозы и высокомолекулярных декстринов (рисунок 5 Б). Действие ее прекращается при приближении к разветвлению (где имеется связь α-1,6) на расстоянии одной молекулы глюкозы. Образовавшиеся декстрины гидролизуются дальше α-амилазой до декстринов меньшей молекулярной массы. Степень гидролиза пектина, таким образом, составляет около 50 %. Оптимальные условия действия β-амилазы: рН 4,7, температура 63 °С. Таким образом, ни α-, ни β-амилаза не могут полностью гидролизовать крахмал, при совместном действии обоих амилаз степень гидролиза крахмала составляет 95 %[5]. Глюкоамилаза __ экзофермент, гидролизует связи α-1,4 и α-1,6 в полисахаридах, последовательно отщепляя по одному остатку глюкозы с нередуцирующих концов цепей. Связи α-1,4 в крахмале разрушаются быстрее, чем α-1,6. Оптимальные условия: рН 4,5-4,6, температура 55-60°С. В консервной промышленности гидролиз крахмала проводят для увеличения выхода соков из крахмалсодержащего сырья[3]. .3 Гидролиз целлюлоз и гемицеллюлоз Целлюлоза - высокомолекулярный полисахарид. Представляет собой длинную неразветвленную цепь остатков глюкозы, соединенных связями β-1,4. Нерастворима в воде. Входит в состав клеточных стенок растений, прочно связана в растительных материалах с другими соединениями: крахмалом, гемицеллюлозой, пектином. В настоящее время в промышленности полный гидролиз целлюлозы может быть проведен только концентрированными кислотами в очень жестких условиях (высокой температуре и давлении). При этом образуется только D-глюкоза, загрязненная различными примесями, от которых следует освобождаться[6]. Оптимальным является ферментативный гидролиз. Но провести глубокий ферментативный гидролиз целлюлозы невозможно из-за ее нерастворимости и содержания большого количества примесей. Ферментативный гидролиз целлюлозы осуществляют целлюлазы (эндо- и экзоглюканазы). Продукты гидролиза - глюкоза и целлобиоза. Гемицеллюлозы также принадлежат к группе полисахаридов. Они не растворимы в воде, но растворимы в щелочах и легче гидролизуются кислотами, чем целлюлоза. Гемицеллюлозы делят на две группы: гексозаны и пентозаны, состоящие из остатков различных моносахаридов и их производных[7]. Гексозаны __ высокомолекулярные соединения. Могут быть линейные или разветвленные. Основным представителем является β-глюкан, в котором остатки глюкозы соединены β-1,3 и β-1,4-глюкозидными связями. Пентозаны имеют ветвистое строение, состоят из остатков пентоз (сахаров с пятью атомами углерода) - ксилозы, арабинозы, а также небольшого количества галактуроновой кислоты. Основной тип связей - β-1,4, в местах ветвления - β-1,3. Представителями пентозанов являются ксиланы, арабаны и арабиноксиланы. Гумми-вещества близки по составу к гемицеллюлозам. Это продукты незавершенного гидролиза или синтеза гемицеллюлоз. Состоят из глюкозы, галактозы, ксилозы, арабинозы и остатков уроновых кислот. Растворимы в горячей воде, дают растворы с высокой вязкостью. Гидролиз всех вышеназванных соединений происходит под действием трех групп цитолитических ферментов: β-глюканаз (например, эндо-β-1,3-глюканаза; экзо-β-1,4-глюканаза), β-ксиланаз и β-глюкозидазы (экзофермент, расщепляет с нередуцирующего конца β-1,4-связь, с образованием глюкозы). Ферменты действуют поэтапно. На первом этапе гидролиза эндоферменты действуют беспорядочно и уменьшают молекулярную массу гемицеллюлоз. На втором этапе гидролиза действуют экзоферменты, которые производят осахаривающее действие. В результате гидролиза некрахмальных полисахаридов образуются глюкоза, арабиноза, ксилоза, уроновые кислоты, декстрины. Глубина ферментативного гидролиза всего комплекса гемицеллюлоз находится в зависимости от состава ферментов, т.е. от наличия всех составляющих гемицеллюлазного и пентозаназного комплекса ферментов, а также от химического строения гемицеллюлоз. Оптимальные условия действия цитолитических ферментов: рН 4,5-5,0, температура 35- 40 °С. Гидролиз некрахмальных полисахаридов в консервной промышленности необходим для снижения вязкости соков[9]. .3.1 Целлюлолитические микроорганизмы и ферменты В природе имеются так называемые целлюлолитические микроорганизмы, содержащие набор ферментов - целлюлаз, способных к расщеплению не только аморфной, но и кристаллической целлюлозы до глюкозы. Попадая на поверхность целлюлозосодержащего материала и прикрепляясь к ней, микроорганизм выделяет целлюлазы, под действием которых субстрат целлюлаза в непосредственной близости от грибка-паразита расщепляется до конечного продукта - глюкозы. Микроорганизм поглощает глюкозу в качестве основного продукта питания, размножается, растет, захватывая все большие участки поверхности, выбрасывает все новые и новые порции ферментов, пока не истощится доступная целлюлоза. 2. Гидролиз белков Ферментативный гидролиз белков происходит под действием протеолитических ферментов (протеаз). Они классифицируются на эндо- и экзопептидазы. Ферменты не имеют строгой субстратной специфичности и действуют на все денатурированные и многие нативные белки, расщепляя в них пептидные связи -СО-NH-[18]. Эндопептидазы (протеиназы) - гидролизуют непосредственно белок по внутренним пептидным связям. В результате образуется большое количество полипептидов и мало свободных аминокислот. Оптимальные условия действия кислых протеиназ: рН 4,5-5,0, температура 45-50 °С . Экзопептидазы (пептидазы) действуют, главным образом, на полипептиды и пептиды, разрывая пептидную связь с конца. Основные продукты гидролиза - аминокислоты. Данную группу ферментов делят на амино-, карбокси-, дипептидазы. Аминопептидазы катализируют гидролиз пептидной связи, находящейся рядом со свободной аминогруппой. R R1 H2N - СН - С - - NH - СН - С ....
О Карбоксипептидазы осуществляют гидролиз пептидной связи, находящейся рядом со свободной карбоксильной группой. СООН СО -NH- С - Н R Дипептизады катализируют гидролитическое расщепление дипептидов на свободные аминокислоты. Дипептидазы расщепляют только такие пептидные связи, по соседству с которыми находятся одновременно свободные карбоксильная и аминная группы. дипептидаза NH2CH2CONHCH2COOH + Н2О 2CH2NH2COOH Глицин-глицин Гликокол Оптимальные условия действия: рН 7-8, температура 40-50 оС. Исключение составляет карбоксипептидаза, проявляющая максимальную активность при температуре 50 оС и рН 5,2. Гидролиз белковых веществ в консервной промышленности необходим при производстве осветленных соков[7]. .1 Преимущества ферментативного способа получения белковых гидролизатов При производстве биологически активных веществ из белоксодержащего сырья наиболее важным является его глубокая переработка, предусматривающая расщепление белковых молекул до составляющих мономеров. Перспективным в этом отношении является гидролиз белкового сырья с целью производства белковых гидролизатов - продуктов, содержащих ценные биологически активные соединения: полипептиды и свободные аминокислоты. В качестве сырья для производства белковых гидролизатов могут быть использованы любые полноценные по аминокислотному составу природные белки, источниками которых являются кровь и ее составные компоненты; ткани и органы животных и растений; отходы молочной и пищевой промышленности; ветеринарные конфискаты; пищевые и малоценные в пищевом отношении продукты, получаемые при переработке различных видов животных, птицы, рыбы; отходы производства мясокомбинатов и клеевых заводов и др. При получении белковых гидролизатов для медицинских и ветеринарных целей служат, в основном, белки животного происхождения: крови, мышечной ткани и внутренних органов, белковые оболочки, а также белки молочной сыворотки[15]. Проблема гидролиза белков и ее практическая реализация с давних пор привлекают внимание исследователей. На основе гидролиза белков получают различные препараты, широко применяемые в практике: как кровезаменители и для парентерального питания в медицине; для компенсации белкового дефицита, повышения резистентности и улучшения развития молодняка животных в ветеринарии; как источник аминокислот и пептидов для бактериальных и культуральных питательных сред в биотехнологии; в пищевой промышленности, парфюмерии. Качество и свойства белковых гидролизатов, предназначенных для различного применения, обусловлены исходным сырьем, способом гидролиза и последующей обработкой полученного продукта. Варьирование способов получения белковых гидролизатов позволяет получать продукты с заданными свойствами. В зависимости от содержания аминокислот и наличия полипептидов в диапазоне соответствующей молекулярной массы может быть определена область наиболее эффективного использования гидролизатов. К белковым гидролизатам, получаемым для различных целей, предъявляются разные требования, зависящие в первую очередь от состава гидролизата. Так, в медицине желательно применение гидролизатов, содержащих 15...20% свободных аминокислот; в ветеринарной практике для повышения естественной резистентности молодняка преимущественным является содержание в гидролизатах пептидов (70...80%); для пищевых целей важными являются органолептические свойства получаемых продуктов. Но основным требованием при использовании белковых гидролизатов в различных областях является сбалансированность по аминокислотному составу[19]. Гидролиз белка можно осуществить тремя путями: действием щелочей, кислот и протеолитических ферментов. При щелочном гидролизе белков образуются остатки лантионина и лизиноаланина, которые являются токсичными для организма человека и животных. При таком гидролизе разрушаются аргинин, лизин и цистин, поэтому для получения гидролизатов его практически не используют. Кислотный гидролиз белка является широко распространенным способом. Чаще всего белок гидролизуют серной или соляной кислотой. В зависимости от концентрации используемой кислоты и температуры гидролиза время процесса может изменяться от 3 до 24-х часов. Гидролиз серной кислотой проводят 3...5 часов при температуре 100...130 оС и давлении 2...3 атмосферы; соляной - в течение 5...24 ч при температуре кипения раствора под небольшим давлением. При кислотном гидролизе достигается большая глубина расщепления белка и исключается возможность бактериального загрязнения гидролизата. Это особенно важно в медицине, где гидролизаты применяются, в основном, парентерально и необходимо исключить анафилактогенность, пирогенность и другие нежелательные последствия. В медицинской практике широко применяются кислотные гидролизаты: аминокровин, гидролизин Л-103, ЦОЛИПК, инфузамин, геммос и другие. Недостатком кислотного гидролиза является полное разрушение триптофана, частичное оксиаминокислот (серина и треонина), дезаминирование амидных связей аспарагина и глутамина с образованием аммиачного азота, разрушение витаминов, а также образование гуминовых веществ, отделение которых затруднительно. Кроме того, при нейтрализации кислотных гидролизатов образуется большое количество солей: хлоридов или сульфатов. Последние являются особенно токсичными для организма. Поэтому кислотные гидролизаты нуждаются в последующей очистке, для чего в производстве обычно используется ионообменная хроматография[3]. Во избежание разрушения лабильных аминокислот в процессе получения кислотных гидролизатов, некоторые исследователи использовали мягкие режимы гидролиза в атмосфере инертного газа, а также добавляли к реакционной смеси антиоксиданты, тиоспирты или производные индола. Кислотный и щелочной гидролиз имеют, кроме указанных, еще существенные ограничения, связанные с реактивностью среды, что приводит к быстрой коррозии оборудования и вызывает необходимость соблюдения жестких требований техники безопасности для операторов. Таким образом, технология кислотного гидролиза достаточно трудоемка и требует использования сложной аппаратуры (ионообменные колонки, ультрамембраны и т.п.) и дополнительных этапов очистки получаемых препаратов. Проведены исследования по разработке электрохимической ферментативной технологии получения гидролизатов. Использование этой технологии позволяет исключить из процесса применение кислот и щелочей, т. к. рН среды обеспечивается в результате электролиза обрабатываемой среды, содержащей незначительное количество соли. Это, в свою очередь, позволяет автоматизировать процесс и обеспечить более тонкий и оперативный контроль технологических параметров[16]. Как известно, в организме белок под действием пищеварительных ферментов расщепляется до пептидов и аминокислот. Аналогичное расщепление можно провести и вне организма. Для этого к белковому веществу (субстрату) добавляют ткань поджелудочной железы, слизистую оболочку желудка или кишечника, чистые ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин) или ферментные препараты микробного синтеза. Такой способ расщепления белка называется ферментативным, а полученный гидролизат - ферментативным гидролизатом. Ферментативный способ гидролиза является более предпочтительным, по сравнению с химическими методами, т. к. проводится в "мягких" условиях (при температуре 35...50оС и атмосферном давлении). Преимуществом ферментативного гидролиза является то обстоятельство, что во время его проведения аминокислоты практически не разрушаются и не вступают в дополнительные реакции (рацемизация и другие). При этом образуется сложная смесь продуктов распада белков с различной молекулярной массой, соотношение которых зависит от свойств применяемого фермента, используемого сырья и условий проведения процесса. Полученные гидролизаты содержат 10...15% общего азота и 3,0...6,0% аминного азота. Технология его проведения относительно проста. Таким образом, по сравнению с химическими технологиями ферментативный способ получения гидролизатов обладает существенными достоинствами, главными из которых являются: доступность и простота проведения, незначительная энергозатратность и экологическая безопасность[7]. 3.Значение гидролиза Очень важное значение в промышленности основного органического и нефтехимического синтеза имеет такой процесс, как гидролиз. Применяя его в отношении жиров, целлюлозы и углеводов давно получают мыло, глицерин, этиловый спирт и другие ценные продукты. В области органического синтеза рассматриваемые операции используются главным образом для производства спиртов С2-С5, фенолов, простых эфиров, окисей, многих ненасыщенных соединений, карбоновых кислот и их производных (сложных эфиров, ангидридов, нитрилов, амидов), а также ацетальдегида и других соединений. Перечисленные вещества имеют очень важное применение в качестве промежуточных продуктов органического синтеза, мономеров и фенолов, эфиров акриловой и метакриловой кислот, меламинов, хлоролефинов, акрилонитрилов, пластификаторов и смазочных материалов. Также используют для растворителей (спирты, простые и сложные эфиры, хлоролефины), пестицидов, поверхностно-активных веществ и т.д. Очень часто рассматриваемые реакции являются промежуточным этапом в многостадийных синтезах других продуктов целевого назначения. Производство перечисленных выше продуктов имеет большие масштабы как у нас в стране, так и за рубежом[17]. Заключение Рассмотренные примеры ферментативного гидролиза доказывают его огромную роль в процессах жизнедеятельности организма: На нём основываются процессы питания и выделения, поддержания гомеостаза (постоянства среды) и перераспределения энергии. Без этого процесса не было бы возможным усвоение пищевых продуктов, так как высасываться в кишечнике способны только относительно небольшие молекулы. Образующиеся в процессе переваривания пищи вещества-мономеры, вступают в ряд реакций. Во многих из них они окисляются, и энергия, выделяющаяся при этом окислении, используется для синтеза АТФ из АДФ - основного процесса аккумулирования энергии в живых организмах. Эта энергия необходима для роста и нормального функционирования организма. Преимуществами ферментативного гидролиза являются: лучшие выходы целевого продукта (моносахаридов); мягкие условия проведения процесса (низкие температуры, атмосферное давление); данный способ перспективен с точки зрения создания самостоятельных малоотходных технологий; снижение экологической опасности различных производств, перерабатывающих растительное сырьё и образующих большое количество отходов[14]. Список литературы Кашкин, П.Н. Ферменты / П.Н. Кашкин. - СПб.: Медицина, -2011г. - 236c. Арзамасцева, А.П. Фармацевтическая химия. / А.П.Арзамасцева.- М: ГЭОТАР-МЕД, - 2009г. - 626с. Березов, Т.Т. Биологическая химия. / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. - М: Медицина, - 2008г.- 317с. Бирюков, В.В. Основы промышленной биотехнологии. / В.В. Бирюков. - М: Колосс, - 2007г. - 196 с. Габриелян, О.С. Химия. / О.С. Габриелян, Ф.Н. Маскаев, С.Ю. Пономарев, В.И. Теренин, Г.Г. Лысова, - 2008г.- 167с. Лабинская, А.С.Микробиология с техникой микробиологических исследований / А. С Лабинская - М: Медицина, -2007г. - 394 с. Нечаев, А.П. Пищевая химия. / А.П. Нечаева, С.Е Траубенберг, А.А Кочеткова - Издание 3-е, - 2009г.- 56с. Страйер, Л.М. Биохимия / Л.М. Страйер - М., -2011г.- 241с. Л.О. Шнайдман - Ярославль: Пищевая промышленность, -2010г. - 440с. Смирнов, М.И. Ферменты / М.И. Смирнов- М: Медицина, - 2008 г.- 145с. Арзамасцева, А.П. Химия. / А.П. Арзамасцева. - М: ГЭОТАР - МЕД, - 2009г. - 626с. Шевницына, Л.В. Неорганическая химия - Учебное пособие. / Т.Б.Белова, - 2007г. -86с. Бекер М. Е. Биотехнология / Лиепиньш Г. К., Райпулис Е. П. - М,- 2000г. -58-76 с. Холькин Ю.И. Технология гидролизных производств.- М.: Промышленноссть, - 2009г. -496 с. Блинов Н. П. Химическая микробиология. М., Высшая школа, - 2009г.-365-390 с. Варфоломеев С. Д. Биотехнология. Кинетические основы микробиологических процессов. / Калюжный С. В. - М., Высшая школа, - 2000г. -256 с. Воробьева Л. И. Промышленная микробиология. М., МГУ, - 2009г.- -51 с. гидролиз пектиновый крахмал белковый Маринченко В. А. Технология, - 2001г. - 416 с. Шлегель Г. Общая микробиология: Учебник для вузов. - М.: Мир, -2007г. - 293-295 с. Скачать архив (1.35 Mb) Схожие материалы: |
| Всего комментариев: 0 | |